王志珍院士

简历：

        1964年开始在生物物理所从事蛋白质研究
        现为结构生物学与分子生物学研究中心研究员
        中国科学院院士，发展中国家科学院（TWAS）院士
        生物大分子国家重点实验室学术委员会主任       
        中国生物化学与分子生物学学会蛋白质专业委员会主任

研究组工作摘要：

            本研究室近十几年来集中在蛋白质折叠研究，在国内开辟了分子伴侣和折叠酶研究的新方向。提出“蛋白质二硫键异构酶既是酶又是分子伴侣”的假说，为此假说提供了实验支持；系统研究了一些分子伴侣和酶的两种活性的结构基础和作用机制，建立了折叠酶帮助蛋白质折叠较全面的作用模式。蛋白质二硫键异构酶在体内的分子伴侣功能已得到国际上越来越多的实验证据。本研究室近年来深入研究蛋白质氧化折叠机制以及分子伴侣在蛋白质质量控制中的作用。 近期（2006-2007）主要工作和进展
主要进展
            1. 报道了用小角X射线散射技术测定的人蛋白质二硫键异构酶全长分子在溶液中四个亚基成环形排布，而非如美国同行推测的线性排布。该模型解释了蛋白质二硫键异构酶发挥生物活性合理的结构基础。J. Biol. Chem.（2006）
            2. 鉴定到分子伴侣Hsp70通过与帕金森氏病相关蛋白α-synuclein的不同折   叠中间体相互作用抑制其形成纤维。J. Mol. Biol.（2006）     
            3. 鉴定到DsbC解折叠中的单体折叠中间体。Biochemistry(USA)（2006）。       
            4. 确认无信号肽的AS在大肠杆菌表达时转运到周质腔定位。鉴定其C端99-140是主要的与转运相关的序列。J. Bacteriol.（2007）       
            5. 解析了人ERp44 2.6埃分辨率的晶体结构。EMBO reports（2008）

目前主要工作
        1. 用果蝇模型研究α-synuclein作用机制和蛋白质质量控制的作用。
        2. 金黄色葡萄球菌核酸酶的单分子折叠研究。
        3. 负责蛋白质氧化折叠的蛋白质二硫键异构酶与其氧化酶Ero1的相互作用。
        4. ERp44调控IP3R1的Ca离子通道活性的结构基础研究。      
        5．温度诱导DsbC解聚成单体的氧化酶活性。

代表性论文：

1.C. C. Wang & C. L. Tsou (1993) Protein disulfide isomerase is both an enzyme and a chaperone. FASEB J. 7, 1515-1517.

2.H. Cai., C. C. Wang* & C. L. Tsou (1994) Chaperone-like activity of protein disulfide isomerase in the refolding of a protein with no disulfide bounds. J. Biol. Chem. 269, 24550-24552.

3.H. Quan, G. Fan & C. C. Wang* (1995) Independence of the chaperone activity of protein disulfide isomerase from its thioredoxin-like active site. J. Biol. Chem. 270, 17078-17080.

4.Y. Yao, Y. C. Zhou & C. C. Wang* (1997) Both the isomerase and chaperone activities of protein disulfide isomerase are required for the reactivation of reduced and denatured acidic phospholipase A2. EMBO J. 16, 651-658.

5.Y. Dai & C. C. Wang* (1997) A mutant truncated protein disulfide isomerase with no chaperone activity. J. Biol. Chem. 272, 27572-27576.

6.J. Chen, J. L. Song, S. Zhang, Y. Wang, D. F. Cui and C. C. Wang* (1999) Chaperone activity of DsbC. J. Biol. Chem. 274, 19601-19604.

7.J. Li & C. C. Wang* (1999) “Half of the sites” binding of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase folding intermediate with GroEL. J. Biol. Chem. 274, 10790-10794.

8.X. X. Sun & C. C. Wang* (2000) The N-terminal sequence of (residues 1-65) is essential for dimerization, activity and peptide binding of Escherichia coli DsbC. J. Biol. Chem. 275, 22743-22749.

9.J. Li, S. Zhang and C. C. Wang* (2001) Effects of macromolecular crowding on the refolding of glucose-6-phosphate dehydrogenase and protein disulfide isomerase. J. Biol. Chem., 276, 4396-34401.

10.X. Q. Liu & C. C. Wang* (2001) Disulfide-dependent folding and export of Escherichia coli DsbC. J. Biol. Chem. 276, 1146-1151.

11.Z. Zhao, Y. Peng, S. F. Hao, Z.H. Zeng and C. C. Wang* (2003) Dimerization by domain hybridization bestows chaperone and isomerase activities. J. Biol. Chem., 278, 43292-43298.

12.Y. Y. Shi, X. G. Hong, and C. C. Wang* (2005) The C-terminal (331-376) sequence of Escherichia coli DnaJ is essential for dimerization and chaperone activity: A small angle X-ray scattering study in solution. J. Biol. Chem., 280, 22761-22768.

13.S. J. Li, X. G. Hong, Y. Y. Shi, H. Li and C. C. Wang* (2006) Annual arrangement and collaborative actions of four domains of protein disulfide isomerase - A Small angle X-ray scattering study in solution. J. Biol. Chem., 281, 6581-6588.

14.C. J. Huang, H. Cheng, S. F. Hao, H. Zhou, X. J. Zhang, J. E. Gao, Q. H. Sun, H. Y. Hu & C. C. Wang* （2006）Heat Shock Protein 70 Inhibits α-Synuclein Fibril Formation via Interactions with Diverse Intermediates. J. Mol. Biol., 364, 323-336.

15.H. M. Ke, S. Zhang, J. Li, G. J. Howlett & C. C. Wang* （2006）Folding of Escherichia coli DsbC: Characterization of a Monomeric Folding Intermediate. Biochemistry (USA) 45, 15100-15110.

16.G. P. Ren, X. Wang, S. F. Hao, H. Y. Hu & C. C. Wang* (2007) Translocation of α-Synuclein expressed in Escherichia coli. J. Bacteriol. 189, 2777-2786.

17.L. K. Wang, L. Wang, S. Vavassori, S. J. Li, H. M. Ke, T. Anelli, M. Degano, R. Ronzoni, R. Sitia, F. Sun & C. C. Wang* (2008) Crystal structure of human ERp44 shows a dynamic functional modulation by its carboxy-terminal tail. EMBO reports，9, 642–647.

   

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